Вторинна структура біополі-меру визнача за якими ланцюги складаються й утримуються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика кількість білків, поліпептиди яких перебувають у вигляді лінійних ланцюгів. Використовуючи рентгено-структурні методи дослідження, встановили, що переважна більшість білків має поліпептидні ланцюги, скручені у вигляді спіралі.
Утворення внутрішньомолекулярних водневих зв’язків у глобулярних білках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водневих зв’язків може привести до виникнення складчастої листової структури — β-структури. Відомості про ці структури дають право поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— волокно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібрилярні білки в основному нерозчинні, а глобулярні — добре розчинні у воді. Тому їх інколи називають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.
Вторинна структура біополі-меру визнача за якими ланцюги складаються й утримуються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика кількість білків, поліпептиди яких перебувають у вигляді лінійних ланцюгів. Використовуючи рентгено-структурні методи дослідження, встановили, що переважна більшість білків має поліпептидні ланцюги, скручені у вигляді спіралі.
Утворення внутрішньомолекулярних водневих зв’язків у глобулярних білках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водневих зв’язків може привести до виникнення складчастої листової структури — β-структури. Відомості про ці структури дають право поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— волокно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібрилярні білки в основному нерозчинні, а глобулярні — добре розчинні у воді. Тому їх інколи називають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.